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Wissenschaft

Nobelpreis 2018

So kam das Bio in die Chemie

Medikamente zur Behandlung schwerer Krankheiten und Bio-Treibstoffe aus Zucker: Dazu hat die Arbeit der Chemie-Nobelpreisträger 2018 beigetragen. Ihre Forschung im Überblick.

CALTECH/ HANDOUT/ EPA-EFE/ REX/ Shutterstock
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Mittwoch, 03.10.2018   17:27 Uhr

"Frances Arnold weiß, was sie will", sagte Sara Snogerup Linse vom Nobelpreis-Komitee nach der Bekanntgabe der Gewinner des diesjährigen Chemie-Nobelpreises. Arnold ist eine von ihnen und die fünfte Frau überhaupt, die in der Kategorie Chemie geehrt wird.

In ihrer Forschung beschäftigt sich die 62-Jährige unter anderem mit Enzymen zur Herstellung von Biosprit. Die Professorin vom California Institute of Technology in Pasadena teilt sich den Preis mit George Smith (77) und Gregory Winter (67), die unter anderem Antikörper zur Behandlung von Autoimmunkrankheiten und mancher Krebs-Formen entwickelt haben.

Vom Maschinenbau in die Biochemie

Was Arnold wollte, wusste sie offensichtlich früh: Noch zu High-School-Zeiten zog sie aus Protest gegen ihre Eltern zu Hause aus und finanzierte sich selbst mit einem Job in einem Jazzclub und als Taxifahrerin. Sie protestierte gegen den Vietnamkrieg und half in Südamerika bei einem Solarenergieprojekt.

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Nobelpreis für Chemie 2018: Die Herrscher über die Evolution

Später studierte sie Luftfahrttechnik und Maschinenbau in Princeton und arbeitete im Bereich Solarenergie. Damals hatten die USA geplant, im Jahr 2000 ein Fünftel ihrer Energie aus erneuerbaren Ressourcen zu gewinnen. Das änderte sich, als Ronald Reagan 1981 Präsident wurde.

Arnold wechselte kurzerhand ihr Forschungsfeld - und begann mit der Arbeit an Katalysatoren, die ihr nun den Nobelpreis einbringt.

Die Suche nach einem Bio-Katalysator

Katalysatoren sind mächtige Werkzeuge der Chemie. Sie beschleunigen beispielsweise Reaktionen, mit denen Medikamente oder Plastik hergestellt werden. Doch oft enthalten Katalysatoren giftige Schwermetalle oder sind ätzende Säuren.

Arnold wollte dies ändern. Ihre Idee: Die Evolution nutzen, um bessere und umweltfreundlichere Katalysatoren herzustellen.

Ihr Ausgangstoff sind Enzyme. Das sind große Moleküle, die jeder Organismus in großer Vielfalt in sich trägt und die dort wichtige Abläufe steuern. Sie sind die Katalysatoren unseres Körpers. Es gibt allerdings ein Problem: Ihre Eigenschaften lassen sich nicht einfach am Reißbrett gestalten, denn die Moleküle sind extrem komplex.

Was nicht gut arbeitet, fliegt raus

"Bislang ist es selbst mit moderner Gentechnik nicht möglich, diese Moleküle mit dem Erfolg, mit dem es Arnold macht, anzupassen und zu verbessern", erklärt Snogerup Linse.

Und so funktioniert Arnolds Technik: Beispielsweise nahm sie sich das Enzym Subtilisin vor, das Milchprotein spalten kann. Arnold wollte, dass das Enzym dies nicht nur in Wasserlösungen effizient schafft, sondern auch in dem organischen Lösungsmittel DMF. Dazu baute sie diverse Mutationen in den genetischen Bauplan des Enzyms ein und brachte diese veränderte DNA in ein Bakterien ein. Die Mikroben stellten nun verschiedene mutierte Varianten des Enzyms her.

Arnold testete, welche davon das Milchprotein in der DMF-Lösung am schnellsten zerlegten und wiederholte den Mutations-Vorgang mit dieser Version. In der dritten Enzym-Generation fand sie schließlich eine Subtilisin-Variante, die in DMF 256 Mal schneller arbeitet als das Original.

Aus Zucker wird Biotreibstoff

Dieses Enzym trug zehn verschiedene Mutationen, deren Vorteil im Vorfeld niemand hätte erahnen können. "Der Unterschied zu natürlicher Evolution ist, dass Arnold ein Ziel hat", erklärt Snogerup Linse. Experten sprechen deshalb von "gerichteter Evolution".

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Durch solche verbesserten Enzyme entstehen heute weniger Nebenprodukte bei chemischen Reaktionen und man benötigt weniger Schwermetalle. Und Arnold ist wieder im Bereich der erneuerbaren Energien aktiv: Ihre Forschungsgruppe kann mit einem ihrer Enzyme aus Zucker Isobutanol herstellen - eine energiereiche Substanz für die Produktion von Biokraftstoffen und umweltfreundlicherem Plastik.

Antikörper gegen Autoimmunkrankheiten

Auch George Smith und Gregory Winter wurden für ihre Arbeit an Proteinen ausgezeichnet. Smith, inzwischen emeritierter Professor an der University of Missouri, wollte in den Achtzigern herausfinden, welche Gene den Bauplan für welche Proteine enthalten.

Das exakte Erbgut von Lebewesen war damals kaum bekannt. Winter entwickelte aus der Idee später Therapieansätze für manche Krebsformen und Autoimmunkrankheiten.

Die Arbeit der Forscher basiert auf Viren, die Bakterien befallen - sogenannten Bakteriophagen. Befallen sie ein Bakterium, bauen sie ihr Erbgut in dessen DNA ein. Das Bakterium erzeugt so automatisch eine Vielzahl von Phagen-Kopien. Diese bestehen nur aus Erbgut, das in einer schützenden Protein-Hülle steckt.

In den Achtzigern baute Smith in das Erbgut eines solchen Phagen ein fremdes Gen ein - und zwar in den Bereich, der den Bauplan für die Phagenhülle enthielt. So entstanden Phagen, deren Hülle das zu dem Gen gehörende Protein enthielten - und Smith konnte es zuordnen. Forscher nennen die Methode "Phagen-Display".

Shutterstock/ Design_Cells

Illustration: Phagen (rot) befallen ein Bakterium

"Die Basis einer pharmazeutischen Revolution"

Smith ließ seine Phagen nun Teile von Proteinen auf ihrer Oberfläche zeigen - und mischte sie mit anderen Phagen. Um seine Exemplare wieder zu finden, suchte er sie mit sogenannten Antikörpern. Diese gehören zum Immunsystem und können sich sehr spezifisch an Proteinstrukturen koppeln. Im Körper helfen sie dabei, Krankheitserreger zu erkennen und auszuschalten. Mit der Methode testete Smith, welche Antikörper besonders gut an ein bestimmtes Protein binden.

Winter, emeritierter Professor am Laboratory of Molecular Biology in Cambridge, drehte das Prinzip später um. Er brachte Phagen bei, Fragmente von Antikörpern auf ihrer Oberfläche zu zeigen. Nun konnte er mit verschiedenen Proteinen testen, welcher Antikörper am besten passte.

Mit beiden Ansätzen konnten die Forscher Antikörper entwickeln, die besonders zielgerichtet gegen Krankheiten vorgehen.

"Das ist die Basis einer pharmazeutischen Revolution", so Snogerup Linse. Die mit der Methode hergestellten Antikörper werden heute beispielsweise genutzt, um rheumatoide Arthritis oder Lupus zu behandeln. Sie sind auch Teil der Immuntherapie gegen Krebs, allerdings noch recht teuer.

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